Протеолітичні ферменти. Властивості ферментів. Дію протеолітичних ферментів

Засвоюваність їжі багато в чому залежить від якості її переробки в організмі людини. Перетравлення їжі вважається складним процесом, у якому беруть участь високоактивні сполуки білкового походження, здатні прискорювати процес розщеплення білкових, вуглеводних, ліпідних молекул до більш дрібних фрагментів.

Травні ензими

Ферменти травної системи продукуються клітинами залоз, секрет яких виділяється у травний тракт. Процес розщеплення складних сполук є строго вибірково, тому існують основні групи ферментів, здатні впливати лише на нуклеотидні, білкові, вуглеводні, жирові молекули.

Дію травних ферментів

Ферменти травного тракту діляться на ліпази, протеази, амілази, нуклеази, нуклеотидази. Липазами називають ферменти, які продукують секреторними клітинами в підшлунковій залозі та шлунку. Основне їх призначення полягає в розщепленні ліпідів і надходження їх у кров. Амілази служать для перетравлення вуглеводних складових їжі, щоб окремі їх фрагменти могли легко проникнути в кров. До таких ензимів відносять амілазу і мальтазу в слині ротової порожнини, лактазу в поджелудочном і кишковому соку.




Нуклеази панкреатичного секрету здатні розщеплювати нуклеїнові кислоти до нуклеотидів, а ті в свою чергу під дією нуклеотидаз кишкового соку розпадаються на нуклеозиди.

Ферментний склад слини

У ротовій порожнині починається процес перетравлення їжі, який пов'язаний з размачиванием сухих частинок слиною і первинним розщеплення вуглеводних складових. Ферменти слини, зокрема амілази, впливають на молекули крохмалю, перетворюючи їх в мальтозу. Жири і білки їжі не піддаються ніяким хімічним перетворенням в порожнині рота. Існують і такі ферменти слини, які здатні піддавати руйнування клітинну стінку шкідливих бактерій. Це відбувається за рахунок гідролізу муреинових структур оболонки. Саме тому слина має бактерицидну дію.

Характеристика травних ферментів

Тільки дотримання правильного харчування і відсутність шкідливих звичок дозволить працювати органам травлення в повну силу. Відповідною температурою для нормального функціонування ензимів в організмі є 366-37 градусів. Гарячі страви викликають опік слизової оболонки в стравоході і руйнування ферментних сполук. Відбувається спазм гладких м'язів шлункової стінки, внаслідок чого непідготовлена їжа надходить у 12-палу кишку. Це призводить до розладів кишечника і всіляких захворювань органів травлення. Водневий показник середовища впливає на властивості ферментів, зокрема на їх активність. При різних концентраціях іонів водню активні ділянки ферментного білка і субстрат іонізуються різною мірою. Специфічні властивості ферментів пов'язані з розпізнаванням хімічної структури речовин, які піддаються розщепленню. Навіть для двох ізомерів однієї речовини існують свої ензими.

Що таке протеолітичні ферменти?

Протеази є гидролитическими ферменти, здатні розщеплювати зв'язку пептидів та білків і відновлювати корисні бактерії в кишечнику. Наявність химозина і пепсину в шлунковому соку, хімотрипсину, трипсину, эрепсина в шлунковому секреті, карбоксипептидази в панкреатичному соці говорить про різноманітності протеолітичних ферментів. Завдяки позиційної і субстратної специфічності цих ензимів відбувається вибір ділянку розриву в довгій пептидної ланцюжку гидролизуемой пептидного білкової або молекули. Протеолітичні ферменти, залежно від місця дії, бувають экзопептидазами, які здатні розривати кінцеві зв'язку, і эндопептидазами, які здійснюють гідроліз внутрішніх зв'язків в білковій молекулі. Пептидні зв'язки на С - і N-кінці білкової ланцюга розщеплюються карбоксипептидазой і аминопептидазой, що відносяться до экзопептидазам. Існують ще дипептидази, розривають зв'язок у дипептидах. Эндопептидази, в залежності від структури активного елемента, поділяються на:

серинові, у складі їх активного центру міститься сериновий і гистидиновий залишок;

цистеїнові, у складі їх активного центру міститься SH-група від цистеинового залишку;

карбоксильні, у складі їх активного центру міститься СООН-група від залишку аспарагінату;

металлопротеиназу, у складі активного центру міститься іон металу.

На вибірковість дії протеаз впливає амінокислотна структура залишків, їх радикали, просторова конфігурація субстрату. Більшість протеаз реагують на певну структуру амінокислотних залишків, розташованих біля зв'язку, яку розривають. Наприклад, трипсиновий фермент каталізує розщеплення з'єднання між основними амінокислотами (лізином і аргінін), що мають карбоксильную групу. Протеолітичні ферменти типу хімотрипсину, пепсину реагують на гідрофобний фенилаланиновий, тирозиновий, триптофановий і лейциновий залишок і розривають біля них зв'язку. Для дії еластази підшлункового соку важливо наявність у амінокислотного залишку невеликого бічного відгалуження, які є у аланіну і серину.

Структура протеолітичних ферментів

Молекула протеази являє собою лінійну ланцюжок з амінокислот, згорнуту в глобулу і володіє унікальною дією на білки. Поверхня протеолітичних ферментів має западину для зв'язування субстрату. Кілька білкових ланцюжків можуть об'єднуватися в комплекс, а зібрані таким чином глобули утворюють третинну структуру ферментів. Для активації багатьох протеаз кофакторами є іони Са 2+ і Mg 2+ . Існують протеолітичні ферменти, які з'єднані з мембранної оболонкою клітин і впливають на певну білкову структуру. Прикладом може служити сигнальна протеаза, відповідальна за транспорт білкових молекул з клітин в міжклітинну область.

Інгібування протеолітичних ферментів

Деякі захворювання травної системи викликані надмірною діяльністю протеаз, наприклад, стан гострого панкреатиту. Активаторами ферментів, що продукуються підшлунковою залозою, є цітокінази. З їх допомогою трипсин утворюється з трипсиногена, відбуваються перетворення проэластази, калликреиногена, химотрипсиногена в активні форми ферментів. У результаті їхньої дії в підшлунковій залозі спостерігається перетравлення тканини власним секретом, а потім набряк і крововилив цього органу. Інгібітори протеолітичних ферментів спрямовані на придушення їх ферментативної діяльності. Використання для внутрішньовенних ін'єкцій лікарських засобів на основі тразилола, пантріпін і контрикал дозволяє знизити активність протеаз і зняти запальні процеси в підшлунковій залозі. Гострота захворювання багато в чому залежить від трипсин-інгібіторної системи. При достатньому вмісті пригнічувальної речовини відбувається нейтралізація активованого ферменту з відновленням рівноваги. Недолік інгібітора призводить до подальшого розвитку захворювання.

Роль протеаз

На багато процесів в організмі людини впливає дію протеолітичних ферментів. Без їх участі не відбудеться запліднення, згортання білка крові, фібриноліз, біосинтез білкових молекул, імунні реакції, гормональна регуляція. Порушення роботи протеаз викликає м'язову дистрофію, захворювання аутоімунного характеру, легеневу емфізему, запалення підшлункової залози. На основі протеолітичних ферментів розроблено ряд препаратів, що дозволяють коригувати травлення, загоювати поранення та опіки. Протеази застосовують для виготовлення живлення для парэнтерального введення, для виробництва препаратів на основі гормонів і антибіотичних засобів. Отримують ферменти з внутрішніх органів і залоз тварин (велика рогата худоба і свині) і рослинного субстрату (плодовий латекс динного дерева).