Вторинна структура білка її просторова організація. Утворення вторинної структури білка.

У організмі роль білків надзвичайно велика. При цьому така назва речовина може носити тільки після того, як набуває заздалегідь закладену структуру. До цього моменту це поліпептид, лише амінокислотна ланцюг, яка не може виконувати закладених функцій. У загальному вигляді просторова структура білків (первинна, вторинна, третинна та доменна) - це об'ємне їх будова. Причому найбільш важливі для організму вторинні, третинні і доменні структури.

Передумови для вивчення білкової структури

Серед методів вивчення будови хімічних речовин особливу роль відіграє рентгеноструктурная кристалографія. За допомогою неї можна отримати інформацію про послідовності атомів у молекулярних з'єднаннях і про їх просторової організації. Просто кажучи, рентгенівський знімок можна зробити і для окремої молекули, що стало можливим в 30-ті роки XX століття. Саме тоді дослідники виявили, що багато білки мають не тільки лінійну структуру, але й можуть розташовуватися в спіралях, клубках і доменах. А в результаті проведення маси наукових експериментів з'ясувалося, що вторинна структура білка - це кінцева форма для структурних білків і проміжна для ферментів і імуноглобулінів. Це означає, що речовини, яка в кінцевому підсумку мають третинну або четвертинну структуру, на етапі свого "дозрівання" повинні пройти етап спиралеобразования, властивий вторинної структурі.

Освіта вторинної білкової структури

Як тільки завершився синтез поліпептиду на рибосомах в шорсткою мережі клітинної эндоплазми, починає утворюватися вторинна структура білка. Сам поліпептид являє собою довгу молекулу, що займає багато місця і незручну для транспорту і виконання закладених функцій. Тому з метою зменшення її розмірів і надання їй особливих властивостей розвивається вторинна структура. Це відбувається шляхом утворення альфа-спіралей і бета-шарів. Таким чином виходить білок вторинної структури, який в подальшому або перетвориться в третинну і четвертинну, або буде використовуватися в такому вигляді.

Організація вторинної структури

Як показали численні дослідження, вторинна структура білка представляє собою або альфа-спіраль, або бета-шар, або чергування ділянок з даними елементами. Причому вторинна структура - це спосіб скручування і спиралеобразования білкової молекули. Це хаотичний процес, який відбувається за рахунок водневих зв'язків, що виникають між полярними ділянками амінокислотних залишків у полипептиде.

Альфа-спіраль вторинної структури

Оскільки в біосинтезі поліпептидів беруть участь тільки L-амінокислоти, то утворення вторинної структури білка починається з закручування спіралі за годинниковою стрілкою (правим ходом). На кожен спіральний виток доводиться суворо 36 залишків амінокислот, а відстань вздовж спіральної осі становить 054 нм. Це загальні властивості для вторинної структури білка, які не залежать від виду амінокислот, які брали участь у синтезі. Визначено, що не вся полипептидная ланцюг спирализуется повністю. В її структурі присутні лінійні ділянки. Зокрема, молекула білка пепсину спирализована лише на 30%, лізоциму - на 42%, а гемоглобіну - на 75%. Це означає, що вторинна структура білка - це не суворо спіраль, а комбінування її ділянок з лінійними або шаруватими.

Бета-шар вторинної структури

Другим типом структурної організації речовини є бета-шар, який представляє собою дві і більше нитки поліпептиду, сполучені водневої зв'язком. Остання виникає між вільними CO NH2 групами. Таким чином з'єднуються, в основному, структурні (м'язові) білки. Структура білків даного типу така: одна нитка поліпептиду з позначенням кінцевих ділянок А-паралельно розташовується вздовж іншої. Єдиний нюанс в тому, що друга молекула розташовується антипараллельно і позначається як-А. Так утворюється бета-шар, який може складатися з скільки завгодно великої кількості поліпептидних ланцюгів, сполучених множинними водневими зв'язками.

Воднева зв'язок

Вторинна структура білка - зв'язок, заснована на множинних полярних взаємодії атомів з різними показниками електронегативність. Найбільшу здатність до утворення такого зв'язку мають 4 елемента: фтор, кисень, азот і водень. У білках присутні всі, крім фтору. Тому воднева зв'язок може утворитися і утворюється, даючи можливість з'єднувати поліпептидні ланцюги в бета-шари та альфа-спіралі. Найбільш легко пояснити виникнення водневого зв'язку на прикладі води, що представляє собою диполь. Кисень несе сильний негативний заряд, а з-за високої поляризації О-Н зв'язку водень вважається позитивним. В такому стані молекули присутні у певній середовищі. Причому багато з них стикаються і стикаються. Тоді кисень від першої молекули води притягує водень від іншої. І так по ланцюжку. Аналогічні процеси відбуваються і в білках: електронегативний кисень пептидного зв'язку притягує до себе водень з будь-якої ділянки іншого амінокислотного залишку, утворюючи водневу зв'язок. Це слабке полярне сполучення, для розриву якого потрібно витратити близько 63 кДж енергії. Для порівняння, сама слабка ковалентний зв'язок у білках вимагає 84 кДж енергії для того, щоб її розірвати. Найсильніша ковалентний зв'язок зажадає 8400 кДж. Однак кількість водневих зв'язків у молекулі білка настільки величезна, що їх сумарна енергія дозволяє молекулі існувати в агресивних умовах і зберігати свою просторову будову. Завдяки цьому існують білки. Структура білків даного типу забезпечує міцність, яка потрібна для функціонування м'язів, кісток і зв'язок. Настільки величезне значення вторинної структури білків для організму.