Глобулярный і фібрілярний білок: основні характеристики

Існує чотири найбільш важливих класу органічних сполук, які входять до складу організму: нуклеїнові кислоти, жири, вуглеводи і білки. Про останніх і піде мова в цій статті.

Що таке білок?

Це полімерні хімічні сполуки, побудовані з амінокислот. Білки мають складну структуру.

Як синтезується білок?

Це відбувається в клітинах організму. Існують спеціальні всіх органел, які відповідають за цей процес. Це рибосоми. Вони складаються з двох частин: малої та великої, які об'єднуються під час роботи органели. Процес синтезу поліпептидного ланцюжка з амінокислот називається трансляцією.

Які бувають амінокислоти?

Незважаючи на те що різновидів білків в організмі незліченна кількість, амінокислот, з яких вони можуть бути сформовані, існує всього двадцять. Таке різноманітність білків досягається за рахунок різних комбінацій і послідовності цих амінокислот, а також різного розміщення побудованої ланцюжка в просторі. Амінокислоти містять у своєму хімічному складі дві протилежні за своїми властивостями функціональні групи: карбоксильную і аміногрупу, а також радикал: ароматичний, аліфатичний або гетероциклічний. Крім того, до складу радикалів можуть входити додаткові функціональні групи. Це можуть бути карбоксильні групи, аміногрупи, амідні, гідроксильні, гуанидовые групи. Також радикал може містити у своєму складі сірку. Ось список кислот, з яких можуть бути побудовані білки:

аланін;

гліцин;

лейцин;

валін;

ізолейцин;

треонін;

серин;

глутамінова кислота;

аспарагінова кислота;

глутамін;

аспарагін;

аргінін;

лізин;

метіонін;

цистеїн;

тирозин;

фенілаланін;

гістидин;

триптофан;

пролін.

З них десять є незамінними — такими, які не можуть бути синтезовані в організмі людини. Це валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, гістидин, аргінін. Вони обов'язково повинні поступати в організм людини з їжею. Багато таких амінокислот міститься в рибі, яловичині, ясі, горіхах, бобових.

Первинна структура білка — що це таке?

Це послідовність амінокислот в ланцюжку. Знаючи первинну структуру білка, можна скласти точну його хімічну формулу.

Вторинна структура

Це спосіб скручування поліпептидного ланцюжка. Існує два варіанти конфігурації білка: альфа-спіраль і бета-структура. Вторинна структура білка забезпечується водневими зв'язками між СО - NH- групами.

Третинна структура білка

Це просторова орієнтація спіралі або спосіб її укладання в певному обсязі. Її забезпечують дисульфідні і пептидні хімічні зв'язки. В залежності від типу третинної структури існують фібрилярні і глобулярні білки. Останні мають кулясту форму. Структура фібрилярних білків нагадує нитка, яка формується шляхом багатошарової укладання бета-структур або паралельного розташування декількох альфа-структур.

Четвертинна структура

Вона властива для білків, які мають у своєму складі не одну, а кілька поліпептидних ланцюжків. Такі білки називаються олігомерних. Окремі ланцюжки, що входять до їх складу, називають протомерами. Протомеры, з яких побудований олігомерний білок, можуть мати як однакової, так і різної первинної, вторинної чи третинної структурою.

Що таке денатурація?

Це руйнування четвертинної, третинної, вторинної структур білка, внаслідок чого він втрачає свої хімічні, фізичні властивості і більше не може виконувати свою роль в організмі. Цей процес може відбуватися в результаті дії на білок високих температур (від 38 градусів Цельсія, але для кожного білка ця цифра індивідуальна) або агресивних речовин, таких як кислоти і луги. Деякі білки здатні до ренатурації — відновлення своєї первісної структури.

Класифікація білків

Враховуючи хімічний склад, їх поділяють на прості і складні. Прості білки (протеїни) — це ті, до складу яких входять тільки амінокислоти. Складні білки (протеиды) — ті, які мають у своєму складі простетическую групу. В залежності від виду простетичною групи білки можна поділити на:

ліпопротеїди (містять ліпіди);

нуклеопротеиды (у складі є нуклеїнові кислоти);

хромопротеиды (містять пігменти);

фосфопротєїди (мають у складі фосфорну кислоту);

металлопротеиды (містять метали);

гликопротеиды (у складі є вуглеводи).

Крім того, в залежності від типу третинної структури існує глобулярный і фибриллярный білок. Обидва можуть бути як простими, так і складними.

Властивості фібрилярних білків та їх роль в організмі

Їх можна розділити на три групи в залежності від вторинної структури:

Альфа-структурні. До них відноситься кератины, міозин, тропомиозин та інші.

Бета-структурні. Наприклад, фіброїн.

Колаген. Це білок, який володіє особливою вторинної структурою, яка не є ні альфа-спіраль, ні бета-структурою.

Особливості фібрилярних білків всіх трьох груп полягають в тому, що вони володіють ниткоподібний третинної структурою, а також не розчинні у воді. Поговоримо про основні фібрилярних білках детальніше по порядку:

Кератины. Це ціла група різноманітних білків, які є головною складовою волосся, нігтів, пір'я, вовни, рогів, копит і т. д. Крім того, фибриллярный білок цієї групи цитокератин входить до складу клітин, формуючи цитоскелет.

Міозин. Це речовина, яка входить до складу м'язових волокон. Поряд з актином, цей фибриллярный білок є сократительным і забезпечує функціонування м'язи.

Тропомиозин. Це речовина складається з двох переплетених альфа-спіралей. Він також входить до складу м'язів.

Фіброїн. Цей білок виділяється багатьма комахами і павукоподібними. Він є основною складовою павутини і шовку.

Колаген. Це найбільш поширений фибриллярный білок в організмі людини. Він входить до складу сухожиль, хрящів, м'язів, судин, шкіри і т. д. Це речовина забезпечує еластичність тканин. Вироблення колагену в організмі з віком знижується, у зв'язку з чим виникають зморшки на шкірі, слабшають сухожилля і зв'язки і т. д.

Далі розглянемо другу групу білків.

Глобулярні білки: різновиди, властивості та біологічна роль

Речовини цієї групи мають форму кулі. Вони можуть бути розчинними у воді, розчинах лугів, солей і кислот. Найбільш поширеними глобулярными білками в організмі є:

Альбуміни: овальбумин, лактальбуміну і ін.

Глобуліни: білки крові (напр., гемоглобін, міоглобін) та ін

Докладніше про деяких з них:

Овальбумин. З цього білка на 60 відсотків складається яєчний білок.

Лактальбуміну. Основна складова молока.

Гемоглобін. Це складний глобулярный білок, у складі якого в якості простетичною групи присутня гем — це пігментна група, що містить залізо. Гемоглобін міститься в еритроцитах. Це білок, який здатний зв'язуватися з киснем і транспортувати його.

Міоглобін. Це білок, схожий на гемоглобін. Він виконує ту ж функцію — перенесення кисню. Такий білок міститься в м'язах (поперечносмугастих і серцевої).

Тепер ви знаєте основні відмінності між простими і складними, фибриллярными і глобулярными білками.